Las proteínas amiloides tienen la tendencia natural de formar fibras insolubles a partir de monómeros solubles, un proceso que implica la formación de agregados de distintos tamaños, y con distintas conformaciones. Una de características definitorias de las fibras amiloides es el enriquecimiento en láminas beta que confieren propiedades tintoriales, bioquímicas y biológicas. A pesar de preservar la denominación patológica, los amiloides median funciones que son esenciales para la homeostasis celular o la adaptación al entorno. En Bacillus subtilis, la proteína amiloide TasA desempeña varias de estas funciones: i) estructural, contribuyendo al ensamblaje de la matriz extracelular, ii) celular, preservando la fluidez y funcionalidad de la membrana, iii) señalización, manteniendo ciertas subpoblaciones celulares. Por lo tanto, resulta esencial conocer los residuos o dominios de la proteína que hacen posible a TasA transitar entre las distintas conformaciones, como paso previo a entender esta diversidad de funciones. En trabajos previos (1), estudiamos las propiedades estructurales de TasA en su forma fibrilar, y mediante la digestión con proteínasa K demostramos la existencia de una región resistente en la mitad amino terminal y que denominamos el núcleo amiloide. En este trabajo se ha estudiado esta región mediante el uso de diversas aproximaciones, genética, bioinformáticas, bioquímicas o biofísicas. Como resultado hemos detectado la existencia de residuos aminoácidos y regiones conservadas que parecen ser esenciales al menos en el proceso de amiloidogenesis, y por tanto en el papel estructural involucrado en la formación de biofilm.
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